(sust. f.) — [Bioquímica / Estructura cuticular / Fisiología / Control de plagas] — Ingl.: _chitin_; _cuticle chitin_; Esp.: quitina; quitina cuticular; poli-_N_-acetilglucosamina **Descripción:** [[La quitina]] es el **polisacárido estructural más abundante de las [[termitas]]** — y de todos los artrópodos e insectos en general —, un polímero lineal no ramificado de _N_-acetilglucosamina (GlcNAc) unida por enlaces glucosídicos β(1→4), fórmula molecular (C8H13NO5)n(C8​H13​NO5​)n​, que constituye el **andamiaje mecánico fundamental de la [[cutícula]]** (exoesqueleto, peritrofo del intestino medio y membrana basal de los túbulos de Malpighi) y cuya integridad es indispensable para la [[ecdisis]] correcta, el movimiento locomotor y la [[barrera física]] frente a patógenos; en el contexto específico del **control de termitas**, la quitina ocupa un lugar central porque la enzima que la sintetiza — la **quitina sintetasa** (CHS; EC 2.4.1.16) — es el blanco molecular de los **inhibidores de la síntesis de quitina** (ISQ; [[hexaflumuron]], [[Diccionario exhaustivo Termitología/DIFLUBENZURÓN|diflubenzurón]], noviflumuron, clorofluazurón), los ingredientes activos de todos los **cebos termicidas matriciales** del mercado (Sentricon, Exterra, Recruit). **Descripción ampliada:** ## Química y estructura: de la molécula al exoesqueleto - La quitina es estructuralmente el **análogo nitrogenado de la celulosa**: ambos son polímeros lineales de hexosas unidas por enlaces β(1→4) — la [[celulosa]] usa glucosa (sin sustituyente en C-2), la quitina usa _N_-acetilglucosamina (con un grupo acetamido –NHCOCH₃ en C-2); esta similitud estructural explica que la quitina sea degradada por las mismas bacterias celulolíticas del HG de las termitas (algunas _Fibrobacteres_ y _Bacteroidetes_ poseen quitinasas activas además de celulasas) y que los IGRs que inhiben la CHS de las termitas no afecten a la celulosa vegetal de la que se alimentan: - Cada unidad de GlcNAc tiene fórmula molecular C8H13NO5C8​H13​NO5​ y masa molecular ~203 Da; el polímero nativo de la cutícula insecticida tiene grado de polimerización _(n)_ de miles a decenas de miles de unidades → MW del orden de 10^6–10^7 Da - Las cadenas individuales de quitina se estabilizan lateralmente por **puentes de hidrógeno** entre el grupo –OH del C-3 de una cadena y el oxígeno del enlace glucosídico de la cadena adyacente, y entre el grupo –NH del grupo acetamido y el =O del mismo grupo en la cadena adyacente → estructura semicristalina de alta resistencia mecánica + insolubilidad en agua - Según la orientación relativa de las cadenas adyacentes, [[la quitina]] existe en tres polimorfos cristalinos: **α-quitina** (cadenas antiparalelas; la más abundante en la cutícula de los insectos + en los crustáceos; máxima estabilidad mecánica), **β-quitina** (cadenas paralelas; más soluble; en los tubos de moluscos + en la membrana peritrófica del intestino medio de los insectos), **γ-quitina** (mixta; menos común); en las termitas, la cutícula contiene α-quitina exclusivamente - En la [[cutícula]], ~20 cadenas individuales de quitina se agrupan en **microfibrilas** de ~3 nm de diámetro × ~0,3 µm de longitud, embebidas en una matriz proteica de **proteínas cuticulares de unión a la quitina** (→ familia RR/CPAP1/CPAP3); las microfibrilas se organizan en capas ("láminas") con distintas orientaciones angulares (la arquitectura helicoidal de Bouligand → la misma que en el nácar → responsable de la extraordinaria resistencia al impacto del exoesqueleto) ## Biosíntesis: la vía de la hexosamina y la quitina sintetasa - La **vía biosintética de la quitina** en los insectos (= vía de la hexosamina; _hexosamine pathway_, HP) parte de la fructosa-6-fosfato (F6P) procedente de la glucólisis y consta de 8 reacciones enzimáticas secuenciales hasta el producto final UDP-_N_-acetilglucosamina (UDP-GlcNAc), que es el sustrato directo de la quitina sintetasa: F6P→GFATGlcN-6P→GNAGlcNAc-6P→PAGMGlcNAc-1P→UAPUDP-GlcNAc→CHSQuitinanF6PGFAT​GlcN-6PGNA​GlcNAc-6PPAGM​GlcNAc-1PUAP​UDP-GlcNAcCHS​Quitinan​ - La enzima **GFAT** (_glutamine:fructose-6-phosphate amidotransferasa_; EC 2.6.1.16) — que cataliza el primer paso y es el punto de regulación alostérica de la vía — usa la glutamina como donador del grupo amino para generar glucosamina-6-fosfato; es la enzima limitante de la velocidad de síntesis de quitina; su actividad aumenta en las fases post-ecdísicas cuando la síntesis de la nueva cutícula es máxima - La **quitina sintetasa** (CHS; EC 2.4.1.16) es la enzima final y el único punto de polimerización; en los insectos existen **dos isoformas** de CHS con distribución tisular diferencial: - **CHS-A** (= CHS1; _chitin synthase A_): expresada en la epidermis durante la síntesis de la cutícula; su expresión es máxima en la fase de síntesis de la nueva cutícula post-apolisis (fase 2 del ciclo de ecdisis); es el blanco principal de los ISQ benzoilfenilureas (hexaflumuron, [[Diccionario exhaustivo Termitología/DIFLUBENZURÓN|diflubenzurón]]) - **CHS-B** (= CHS2): expresada en las células epiteliales del intestino medio → responsable de la síntesis de la **membrana peritrófica** (_peritrophic membrane_; MP; = la barrera quitinosa que separa el bolo alimentario del epitelio del intestino medio; protege al epitelio de las enzimas digestivas propias + de los patógenos del lumen intestinal) ## Funciones de la quitina en las termitas - La quitina cumple funciones estructurales en **cinco compartimentos** del individuo termítico, con requisitos de propiedades mecánicas muy distintos en cada uno: - **[[Cutícula]] del exoesqueleto** (α-quitina; la función más conspicua): andamiaje de la cutícula procuticular; las proteínas cuticulares de unión a la quitina (RR-consensus proteins) se ensamblan sobre las microfibrilas de quitina → la esclerotización por o-quinonas (→ entrada [[ECDISIS]]) endurece la cutícula; la quitina proporciona resistencia a la tracción y al impacto; sin quitina funcional → cuticula blanda permanente → el individuo muere por desecación o aplastamiento - **Membrana peritrófica** (β-quitina; intestino medio): barrera física entre el alimento y el epitelio; la MP es secretada continuamente por la válvula cardíaca (_cardia_) y se desplaza hacia el posterior a medida que el bolo alimentario avanza; en las termitas xilófagas protege el epitelio del [[intestino]] medio de las fibras de celulosa abrasivas y de los taninos - **Cutícula de los túbulos de Malpighi** (α-quitina; la capa interna del epitelio tubular): andamiaje mecánico del túbulo excretor - **Cutícula de las tráqueas** (_taenidia_; anillos de quitina en las tráqueas): las tenicias son engrosamientos helicoidales de α-quitina en la pared traqueolar que impiden el colapso de las tráqueas durante la ventilación abdominal - **Cutícula articular** (_articular membrane_; quitina sin esclerotizar en las membranas intersegmentales y articulaciones): proporciona flexibilidad en los puntos de unión entre escleritos rígidos; la termita se mueve porque las articulaciones tienen quitina blanda (no esclerotizada) entre los escleritos endurecidos ## La quitina como blanco de los termitidas ISQ: el mecanismo de acción de los cebos - Los **inhibidores de la síntesis de quitina** (ISQ; _chitin synthesis inhibitors_, CSI) de la familia de las **benzoilfenilureas** (BPU) — que incluye todos los principios activos de los cebos termicidas matriciales del mercado en España y en el mundo: **[[hexaflumuron]]** (Recruit IV; Dow AgroSciences), **[[Diccionario exhaustivo Termitología/DIFLUBENZURÓN|diflubenzurón]]** (Dimilin; varios cebos), **noviflumuron** (Recruit HD), **clorofluazurón** (Lentrek; Asia-Pacífico) — actúan específicamente sobre la CHS-A de la epidermis, aunque su mecanismo molecular exacto a nivel de la CHS no está completamente elucidado: - La hipótesis más aceptada: las BPU **inhiben la CHS-A** (posiblemente interfiriendo en el dominio catalítico GT2 o en el dominio de extrusión SWGTR de la CHS-A) → durante la fase 2–3 del ciclo de ecdisis (síntesis + reabsorción del fluido de muda), la nueva cutícula procuticular que se forma bajo la exuvia vieja contiene **quitina estructuralmente deficiente** (cadenas más cortas + sin la organización helicoidal de Bouligand) o directamente **ausente** → en la fase 4 (ecdisis propiamente dicha), el individuo no puede esclerotizar la nueva cutícula → muerte por desecación + aplastamiento - El estudio de campo de mayor escala publicado para ISQ en termitas (Osbrink et al. 2011; _Environ. Entomol._ 40(4); PubMed 21735923) en el _campus_ del Southern Regional Research Center (New Orleans; ~160.000 m²) documentó: **diflubenzurón al 0,1%** — sin efecto detectable sobre las poblaciones; **hexaflumuron al 0,5%** — reducción significativa de las poblaciones en ~2 años; **clorofluazurón al 0,25%** — reducción significativa en ~3 años; pero colonias pretratadas >2 años con diflubenzurón + tratadas luego con clorofluazurón: [[colapso colonial]] en **meses** (efecto sinérgico potenciador = la exposición crónica al ISQ menos potente [diflubenzurón] sensibiliza la colonia al ISQ más potente posterior) - La **ventaja estratégica** de los ISQ como ingredientes activos de cebos termicidas (vs. los insecticidas neurotóxicos de acción rápida como el fipronil) es precisamente su **latencia**: el individuo intoxicado permanece activo, forrajea con normalidad, participa en la trofalaxis y transfiere el ISQ a nestmates por trofalaxis durante semanas antes de morir en la siguiente muda → máxima dispersión del tóxico en la colonia antes de que produzca la primera muerte; la muerte diferida es el diseño óptimo para la eliminación colonial ## La quitina del nido y de los peletes fecales como marcador del N colonial - En los **[[Kalotermitidae]]** (incluido _Cryptotermes brevis_, la especie de termita más relevante en el contexto del control de plagas en España y Cataluña), los **peletes fecales** son cilindros de quitina parcialmente degradada + [[celulosa]] no digerida + material mineral; su contenido de quitina es diagnóstico de la actividad colonial y puede cuantificarse por colorimetría (Morgan-Elson; absorbancia a 520 nm) para monitorizar el nivel de infestación activa en un área dada **Ayuda para entender:** La quitina en la termita es el equivalente del **hormigón armado en un edificio**: el polímero de GlcNAc (las barras de acero) + las proteínas cuticulares de unión (el hormigón) forman juntos un material compuesto de alta resistencia que no podría obtenerse con ninguno de los dos solos; los ISQ ([[hexaflumuron]], diflubenzurón) son como un "saboteador" que se introduce en la fábrica de barras de acero y las reemplaza con barras de plástico blando — el edificio parece normal en construcción, pero colapsa en cuanto se aplica la primera carga (= la siguiente muda). **Sinónimos:** Quitina (Esp.; del griego _chiton_ = túnica; = _chitin_ Ingl.; = _chitine_ Fr.; la denominación del polímero en todas sus formas y contextos); poli-_N_-acetilglucosamina (_poly-N-acetylglucosamine_; la denominación química sistemática del polímero; enfatiza la unidad monomérica [GlcNAc] y el tipo de enlace [β(1→4)]); quitina cuticular (_cuticular chitin_; la fracción de quitina del exoesqueleto, vs. la quitina de la membrana peritrófica o de los túbulos de Malpighi; la más relevante en el contexto de los ISQ). **Términos relacionados:** Quitina sintetasa (CHS; _chitin synthase_; EC 2.4.1.16; la enzima que polimeriza UDP-GlcNAc → quitina; dos isoformas: CHS-A [epidermis; síntesis de la cutícula] + CHS-B [intestino medio; síntesis de la membrana peritrófica]; blanco molecular de los ISQ benzoilfenilureas [[[hexaflumuron]], diflubenzurón, noviflumuron, clorofluazurón]); ISQ (_inhibidores de la síntesis de quitina_; _chitin synthesis inhibitors_, CSI; la familia química de los benzoilfenilureas [BPU]; mecanismo: inhibición de CHS-A → cutícula nueva sin quitina funcional → ecdisis defectuosa → muerte diferida en la siguiente muda; ventana larga de transferencia secundaria por trofalaxis; en campo: [[hexaflumuron]] 0,5% → eliminación colonial en ~2 años; diflubenzurón 0,1% → sin efecto; clorofluazurón 0,25% → eliminación en ~3 años; efecto sinérgico potenciador entre ISQ); membrana peritrófica (_peritrophic membrane_; MP; barrera de β-quitina + proteínas del intestino medio; secretada continuamente por la _cardia_; protege el epitelio de las enzimas digestivas + de los patógenos del lumen; la quitina CHS-B; degradada por las quitinasas del fluido de muda durante la ecdisis del [[intestino]]). **Bloque:** Bioquímica/Estructura cuticular / 149. Quitina: polímero lineal β(1→4) de _N_-acetilglucosamina (GlcNAc); fórmula: (C8H13O5N)n(C8​H13​O5​N)n​; **tres polimorfos**: α (antiparalelo; exoesqueleto insecto), β (paralelo; membrana peritrófica), γ (mixto; poco común); en termitas: α-quitina en cutícula + β-quitina en MP; microfibrilas: ~20 cadenas → 3 nm Ø × 0,3 µm longitud → arquitectura helicoidal de Bouligand (→ resistencia al impacto); **5 compartimentos funcionales**: cutícula exoesquelética + membrana peritrófica (intestino medio) + cutícula de los TM + tenicias traqueales + membranas articulares; **biosíntesis**: vía de la hexosamina [F6P → UDP-GlcNAc; 8 enzimas; GFAT = enzima limitante] → CHS [EC 2.4.1.16; 2 isoformas: CHS-A (cutícula) + CHS-B (MP)]; **ISQ** [_chitin synthesis inhibitors_; benzoilfenilureas: hexaflumuron + diflubenzurón + noviflumuron + clorofluazurón]: blanco = CHS-A → cutícula nueva sin quitina funcional → ecdisis defectuosa → **muerte diferida** en la siguiente muda → ventana larga de transferencia secundaria por trofalaxis → eliminación colonial; campo (Osbrink et al. 2011; New Orleans; ~160.000 m²): hexaflumuron 0,5% → eliminación en ~2 años; clorofluazurón 0,25% → ~3 años; diflubenzurón 0,1% → sin efecto pero sensibiliza al clorofluazurón posterior → colapso en meses. **Fuentes (source):** - Hou, J. et al. (2021). _Understanding the structural diversity of chitins as a versatile biomaterial_ (_Int. J. Mol. Sci._; PMC 8326827). Revisión completa de la bioquímica, polimorfismo cristalino y biosíntesis de la quitina; vía de la hexosamina; CHS; propiedades mecánicas de las microfibrilas; comparación α/β/γ-quitina.[](https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC8326827/) - Muthukrishnan, S. et al. (2020). _Insect Cuticular Chitin Contributes to Form and Function_ (_Front. Physiol._; PMC 7755156). Los cinco compartimentos de quitina en los insectos; la deficiencia de CHS-A produce defectos cuticulares + detención del crecimiento; la desacetilación parcial es necesaria para la organización laminar de la cutícula y la locomoción; referencia estándar en fisiología de la cutícula de insectos.[](https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC7755156/) - Osbrink, W.L.A. et al. (2011). _Areawide field study on effect of three chitin synthesis inhibitors on termite populations_ (_Environ. Entomol._ 40(4); PubMed 21735923). El único estudio de campo a gran escala de ISQ en cebos termicidas; [[hexaflumuron]] 0,5% → ~2 años; clorofluazurón 0,25% → ~3 años; diflubenzurón 0,1% → sin efecto solo pero efecto sinérgico potenciador con clorofluazurón posterior.