La quitina - Un mundo de termitas

# Quitina en las [[termitas]]: química, localización, enzimología, microbiota, variación y aplicaciones para el control ## Índice de contenidos 1. [Resumen ejecutivo](https://www.perplexity.ai/search/no-escatimes-en-recursos-ampli-9eHbr_7cQXiTXLgS6HenEg#resumen-ejecutivo) 2. [Introducción y marco taxonómico](https://www.perplexity.ai/search/no-escatimes-en-recursos-ampli-9eHbr_7cQXiTXLgS6HenEg#introducci%C3%B3n-y-marco-taxon%C3%B3mico) 3. [Estructura química y polimorfismo de la quitina](https://www.perplexity.ai/search/no-escatimes-en-recursos-ampli-9eHbr_7cQXiTXLgS6HenEg#estructura-qu%C3%ADmica-y-polimorfismo-de-la-quitina) 4. [Ruta metabólica de biosíntesis](https://www.perplexity.ai/search/no-escatimes-en-recursos-ampli-9eHbr_7cQXiTXLgS6HenEg#ruta-metab%C3%B3lica-de-bios%C3%ADntesis) 5. [Quitina sintasas: tipos funcionales y avances estructurales](https://www.perplexity.ai/search/no-escatimes-en-recursos-ampli-9eHbr_7cQXiTXLgS6HenEg#quitina-sintasas-tipos-funcionales-y-avances-estructurales) 6. [Localización anatómica en termitas](https://www.perplexity.ai/search/no-escatimes-en-recursos-ampli-9eHbr_7cQXiTXLgS6HenEg#localizaci%C3%B3n-anat%C3%B3mica-en-termitas) 7. [Enzimas de degradación y remodelado](https://www.perplexity.ai/search/no-escatimes-en-recursos-ampli-9eHbr_7cQXiTXLgS6HenEg#enzimas-de-degradaci%C3%B3n-y-remodelado) 8. [Regulación genética y fisiológica](https://www.perplexity.ai/search/no-escatimes-en-recursos-ampli-9eHbr_7cQXiTXLgS6HenEg#regulaci%C3%B3n-gen%C3%A9tica-y-fisiol%C3%B3gica) 9. [Microbiota intestinal y metabolismo de quitina](https://www.perplexity.ai/search/no-escatimes-en-recursos-ampli-9eHbr_7cQXiTXLgS6HenEg#microbiota-intestinal-y-metabolismo-de-quitina) 10. [Variación interespecífica y entre castas](https://www.perplexity.ai/search/no-escatimes-en-recursos-ampli-9eHbr_7cQXiTXLgS6HenEg#variaci%C3%B3n-interespec%C3%ADfica-y-entre-castas) 11. [Genómica comparada: repertorios de CAZymes](https://www.perplexity.ai/search/no-escatimes-en-recursos-ampli-9eHbr_7cQXiTXLgS6HenEg#gen%C3%B3mica-comparada-repertorios-de-cazymes) 12. [Métodos experimentales y analíticos](https://www.perplexity.ai/search/no-escatimes-en-recursos-ampli-9eHbr_7cQXiTXLgS6HenEg#m%C3%A9todos-experimentales-y-anal%C3%ADticos) 13. [Aplicaciones para el control de termitas](https://www.perplexity.ai/search/no-escatimes-en-recursos-ampli-9eHbr_7cQXiTXLgS6HenEg#aplicaciones-para-el-control-de-termitas) 14. [Lagunas de conocimiento y agenda futura](https://www.perplexity.ai/search/no-escatimes-en-recursos-ampli-9eHbr_7cQXiTXLgS6HenEg#lagunas-de-conocimiento-y-agenda-futura) 15. [Referencias principales](https://www.perplexity.ai/search/no-escatimes-en-recursos-ampli-9eHbr_7cQXiTXLgS6HenEg#referencias-principales) --- ## Resumen ejecutivo La quitina es el segundo biopolímero más abundante en la naturaleza, un polisacárido estructural de N-acetilglucosamina (GlcNAc) con enlaces β(1→4) que funciona como andamiaje mecánico en artrópodos. En termitas, su estudio ha adquirido relevancia creciente por tres razones convergentes: su papel ecológico como ingenieras del ecosistema, su impacto económico como plagas estructurales, y la disponibilidad reciente de genomas de alta calidad y aproximaciones multi-ómicas. La quitina se localiza en cuatro compartimentos principales de las termitas: el exoesqueleto (procutícula), el revestimiento cuticular del estomodeo e intestino posterior, el sistema traqueal, y la matriz peritrófica (PM) del intestino medio. Cada una de estas localizaciones presenta diferencias en organización, composición proteica asociada y vulnerabilidad a intervenciones de control.[](https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC7755156/) La biosíntesis depende de quitina sintasas (CHS), enzimas integrales de membrana que polimerizan UDP-GlcNAc y extruyen cadenas de quitina al espacio extracelular. La degradación y remodelado implican un consorcio enzimático que incluye quitinasas (GH18), hexosaminidasas (GH20), desacetilasas (CDA) y, de forma cada vez más reconocida, monoxigenasas líticas de polisacáridos (LPMO, familia AA15) que rompen la quitina cristalina por vía oxidativa. Para el control de termitas, los inhibidores de síntesis de quitina (CSI) como hexaflumuron, noviflumuron, clorfluazurón y [[bistriflurón]] han transformado la industria al explotar la biología de la muda y la transferencia social del cebo. La investigación reciente demuestra que la PM del intestino medio constituye una diana adicional de gran potencial, y que el silenciamiento génico por RNAi de componentes de PM aumenta la susceptibilidad a termiticidas convencionales. --- ## Introducción y marco taxonómico ## Termitas como cucarachas eusociales La clasificación moderna sitúa a las termitas como un clado de cucarachas eusociales dentro de [[Blattodea]], en relación hermana con las cucarachas xilófagas subsociales del género _Cryptocercus_. Esta reorganización —descrita como "la muerte de Isoptera" como orden independiente— no es meramente nominal: ubica a las termitas en un contexto comparativo donde la maquinaria de formación de [[cutícula]], tráqueas y matrices intestinales puede interpretarse como ancestral y "reprogramada" por la vida social y la especialización ecológica. Las revisiones filogenómicas más recientes, basadas en UCEs (ultraconserved elements), han propuesto reorganizaciones significativas: varias subfamilias de Rhinotermitidae se elevan a rango de familia (por ejemplo, Heterotermitidae), lo que afecta a cómo se interpretan comparaciones entre estudios realizados bajo la clasificación antigua y la actual.[](https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC12708661/) ## Diversidad ecológica y relevancia de la quitina Las termitas comprenden más de 3.000 especies descritas, con una diversidad ecológica que abarca desde xilófagas estrictas hasta consumidoras de hojarasca, humus, suelo y cultivadoras de hongos. La familia Termitidae (termitas "superiores") concentra aproximadamente tres cuartas partes de las especies y carece de protistas intestinales simbiontes, dependiendo de consorcios bacterianos y arqueanos. Esta transición ha tenido implicaciones directas para el manejo de matrices quitinosas intestinales y la exposición a quitina exógena de origen fúngico. La eusocialidad magnifica la relevancia de la quitina por dos mecanismos fundamentales. Primero, [[la muda]] representa un "cuello de botella" fisiológico recurrente: las obreras/pseudergates mudan repetidamente, con un porcentaje diario de obreras en muda de aproximadamente 1–2% según las condiciones de temperatura. Segundo, la transmisión social de alimento ([[trofalaxia]]) permite que un compuesto que perturba la quitina se distribuya por la colonia antes de causar mortalidad, convirtiendo al metabolismo de la quitina en una diana de control "socialmente amplificable".[](https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC12167855/) --- ## Estructura química y polimorfismo de la quitina ## Arquitectura molecular La quitina es un polímero lineal de GlcNAc con enlaces β(1→4), estructuralmente análogo a la [[celulosa]] pero con un grupo acetamido en C-2 que favorece puentes de hidrógeno inter- e intracatenarios y confiere alta estabilidad, baja solubilidad y tendencia a cristalizar en microfibrillas. En la naturaleza se describen tres polimorfos cristalinos con propiedades diferenciadas:[](https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC7755156/) |Polimorfo|Disposición de cadenas|Localización típica|Propiedades| |---|---|---|---| |**α-quitina**|Antiparalela|Cutícula de artrópodos, tráqueas|Máxima estabilidad, alta cristalinidad, rígida| |**β-quitina**|Paralela|PM del intestino, espinas de pluma de calamar|Más hidratada, menor cristalinidad, más accesible a enzimas [](https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC7755156/)| |**γ-quitina**|Mixta (2 paralelas + 1 antiparalela)|Cocones de insectos, estómagos de cefalópodos|Intermedia [](https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC8326827/)| En la cutícula de artrópodos e insectos domina la α-quitina, que se organiza en cadenas antiparalelas estabilizadas por una red tridimensional de enlaces de hidrógeno. Estudios de difracción de rayos X con sincrotrón han refinado esta estructura revelando dos conformaciones distintas del enlace C6–O6 del grupo hidroximetilo, que maximizan el potencial de enlaces H e involucran todos los grupos carbonilo y amino de los grupos acetamido.[](https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC7755156/) ## Organización jerárquica A escala nano-mesoscópica, las cadenas de α-quitina se organizan en microfibrillas (decenas de cadenas) que se integran con proteínas cuticulares —incluyendo familias con motivos de unión a quitina como el motivo R&R— en un material compuesto. La proporción quitina/proteína y el grado de esclerotización (tanning) determinan la rigidez, resistencia a la abrasión y vulnerabilidad a la penetración por patógenos o insecticidas.[](https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC7755156/) En la cutícula, las microfibrillas adoptan dos patrones de apilamiento principales: **helicoidal** (las laminas rotan progresivamente, apareciendo como bandas alternas densas/claras en TEM) y **ortogonal** (laminas paralelas apiladas en ángulos rectos). La disposición helicoidal requiere desacetilación parcial de la quitina mediada por quitina desacetilasas (CDA), como se ha demostrado experimentalmente en _Locusta migratoria_. Un hallazgo reciente en _L. migratoria_ demuestra que la formación de la cutícula implica tanto control celular activo (orientación inicial de fibras por células epidérmicas) como auto-ensamblaje pasivo de quitina y proteínas, similar a la formación de mesofases colestéricas líquido-cristalinas.[](https://pubs.acs.org/doi/10.1021/acsami.0c04572) --- ## Ruta metabólica de biosíntesis ## De carbohidratos a UDP-GlcNAc La biosíntesis de quitina en insectos sigue una ruta metabólica conservada que convierte carbohidratos en UDP-N-acetilglucosamina (UDP-GlcNAc), el sustrato donador para las quitina sintasas. La secuencia de pasos enzimáticos opera en el lado citosólico de la célula: 1. **Trehalasa** → convierte trehalosa (el disacárido de transporte en hemolinfa de insectos) en glucosa 2. **Hexoquinasa** → glucosa-6-fosfato 3. **Isomerasa** → fructosa-6-fosfato 4. **GFAT** (glutamina-fructosa-6-fosfato amidotransferasa) → glucosamina-6-fosfato (paso de amidación clave) 5. **GNPNAT** (N-acetiltransferasa) → GlcNAc-6-fosfato 6. **Mutasa** → GlcNAc-1-fosfato 7. **UAP** (pirofosforilasa) → UDP-GlcNAc 8. **CHS** (quitina sintasa) → polimerización y extrusión transmembrana de la cadena de quitina La interdependencia con el metabolismo de trehalosa tiene implicaciones prácticas: la trehalosa actúa como "reservorio" de carbono para la síntesis de quitina, y su regulación hormonal por ecdisteroides conecta el control de muda con el suministro de sustrato para nueva cutícula.[](https://journals.biologists.com/jeb/article/206/24/4393/34291/Chitin-metabolism-in-insects-structure-function) En termitas, esta ruta está conservada a nivel genómico, pero faltan mapas completos tejido-específicos y cuantificación de flujos metabólicos en condiciones ecológicas reales (distintas dietas, castas y estaciones), lo que constituye una brecha experimental concreta. --- ## Quitina sintasas: tipos funcionales y avances estructurales ## Dos tipos funcionales: CHS-A y CHS-B Las quitina sintasas son glicosiltransferasas integrales de membrana que catalizan la polimerización de quitina a partir de UDP-GlcNAc y simultáneamente extruyen la cadena naciente a través de un canal transmembrana hacia el espacio extracelular. En insectos se distinguen dos tipos funcionales:[](https://www.nature.com/articles/s41467-023-40479-4) - **CHS-A (CHS1)**: expresada predominantemente en cutícula y tráqueas. Su interferencia por RNAi produce defectos epidérmicos y anomalías en el tronco traqueal dorsal[](https://gdnykx.gdaas.cn/cn/article/Y2024/I4/19) - **CHS-B (CHS2)**: asociada al intestino medio y la PM. Su silenciamiento provoca acortamiento del intestino medio y pérdida de peso Ambos tipos son esenciales: la reducción de cualquiera de los dos provoca mortalidad significativa en los insectos afectados.[](https://gdnykx.gdaas.cn/cn/article/Y2024/I4/19) ## Estructura tridimensional: avances recientes Hasta 2022, no se disponía de estructuras atómicas de quitina sintasas. Dos hitos estructurales han transformado la comprensión del mecanismo catalítico: **Chen _et al._ (2022, Nature)**: Determinaron la primera estructura cryo-EM de una CHS fúngica (_Phytophthora sojae_), revelando un mecanismo de biosíntesis direccional donde UDP-GlcNAc actúa como donador y la cadena se extiende por el extremo no reductor.[](https://www.nature.com/articles/s41586-022-05244-5) **Ren _et al._ (2023, Nature Communications)**: Resolvieron múltiples estados conformacionales de CHS1 de _Saccharomyces cerevisiae_, incluyendo los estados apo, cebado (primed) y con sustrato unido. El mecanismo revela que la CHS se "auto-ceba" (_self-priming_): hidroliza una primera molécula de UDP-GlcNAc para generar el aceptor GlcNAc inicial, liberando UDP que activa un bucle conformacional (_switch loop_) que abre el canal de translocación desde el sitio activo al poro transmembrana.[](https://www.nature.com/articles/s41467-023-40479-4) Estos avances son directamente relevantes para el diseño racional de inhibidores selectivos. La estructura del sitio activo y el canal de translocación representan dianas para el desarrollo de CSI de nueva generación con mayor especificidad y potencia.[](https://www.nature.com/articles/s41467-023-40479-4) --- ## Localización anatómica en termitas ## Cutícula del exoesqueleto La cutícula es una matriz extracelular secretada por la epidermis que funciona como exoesqueleto, barrera mecánica-química y soporte para inserciones musculares. Se organiza en capas concéntricas:[](https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC7755156/) - **Epicutícula** (externa): compuesta por lípidos, proteínas y ceras; carece de quitina detectable - **Procutícula** (interna, con quitina): subdividida en exocutícula (esclerotizada, rígida) y endocutícula (menos esclerotizada, flexible) Los defectos en deposición o remodelado de quitina producen fallos letales de muda y defectos estructurales. En termitas, el grosor y la microestructura de la cutícula varían significativamente entre especies según sus requerimientos hídricos. Un estudio comparativo entre cuatro especies encontró que _Neotermes jouteli_ (madera húmeda) presenta la cutícula más gruesa, mientras que _Coptotermes formosanus_ (subterránea) tiene la más delgada. La tasa de pérdida de agua de _C. formosanus_ vivas fue de 3,68%/hora frente a solo 0,12%/hora para _[[Cryptotermes]] brevis_ (madera seca), lo que refleja la dependencia de las termitas subterráneas de ambientes con alta humedad relativa. ## Sistema traqueal Las tráqueas incorporan una cutícula interna con quitina, incluyendo estructuras de refuerzo llamadas taenidias que evitan el colapso del tubo y contribuyen a la morfogénesis. La deposición de quitina traqueal depende de CHS-A y se coordina con el citoesqueleto y proteínas organizadoras de la matriz extracelular apical. El silenciamiento de CDA2 en _L. migratoria_ no solo afecta la cutícula corporal sino que también altera las taenidias traqueales, que pierden su espaciado y forma regulares.[](https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC5114393/) ## Matriz peritrófica (PM) La PM es quizás la localización más relevante para el control de termitas. Se trata de una capa acelular en el intestino medio compuesta por microfibrillas de quitina y proteínas/glicoproteínas (especialmente peritrofinas con dominios CBM14) que separa el bolo alimenticio del epitelio intestinal. Sus funciones incluyen: - Protección del epitelio frente a abrasión por partículas de madera - Barrera semipermeable que regula el paso de moléculas entre compartimentos del intestino - Defensa frente a toxinas y patógenos entéricos En _Coptotermes formosanus_, Morales-Ramos _et al._ (2006) confirmaron mediante histología que la PM es de **tipo II**: producida continuamente por una región especializada del intestino medio anterior (cardia) como un saco cilíndrico continuo que envuelve las piezas de madera masticada. Esta arquitectura implica dependencia de síntesis continua de quitina y, por tanto, vulnerabilidad a los CSI no solo por fallo de muda cuticular sino por disrupción de la PM, con daño epitelial y fracaso digestivo como rutas de mortalidad adicionales.[](https://www.ars.usda.gov/research/publications/publication/?seqNo115=191130) En _[[Reticulitermes flavipes]]_, la identificación de genes asociados a PM (CHS-B intestinal, proteínas con dominios peritrofina-A y una quitina desacetilasa) y su expresión predominante en intestino medio respaldan la composición molecular esperada. La inmunodetección confirmó que al menos una peritrofina es componente real de la PM, cerrando el ciclo de evidencia gen→proteína→estructura.[](https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/27515783/) --- ## Enzimas de degradación y remodelado ## Paradigma clásico: quitinasas GH18 + hexosaminidasas GH20 El esquema tradicional de degradación de quitina involucra dos familias enzimáticas que actúan sinérgicamente:[](https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC7755156/) - **Quitinasas (GH18)**: endoenzimas con mecanismo retenedor y arquitectura tipo (β/α)₈ barrel que rompen internamente las cadenas de quitina generando oligómeros de quitina (quitooligosacáridos) - **β-N-acetilhexosaminidasas (GH20)**: exoenzimas que degradan los oligómeros liberados a monómeros de GlcNAc, cerrando el ciclo degradativo Este consorcio es responsable del reciclaje de la cutícula vieja durante la muda: el fluido de muda, secretado entre la cutícula nueva en formación y la vieja, contiene quitinasas y hexosaminidasas que digieren la endocutícula interna, permitiendo la recuperación de nutrientes.[](https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC7755156/) ## Dimensión oxidativa: LPMO de la familia AA15 El paradigma de degradación puramente hidrolítica ha sido ampliado con el descubrimiento de las monoxigenasas líticas de polisacáridos (LPMO) de la familia AA15, enzimas cobre-dependientes presentes en genomas de artrópodos que rompen enlaces glicosídicos de la quitina cristalina por mecanismo oxidativo. **Evidencia funcional clave**: Qu _et al._ (2022) demostraron en dos especies filogenéticamente distantes (_Tribolium castaneum_ y _Locusta migratoria_) que la LPMO15-1 es esencial para la muda. El silenciamiento por RNAi de _TcLPMO15-1_ causó arresto de muda en todos los estadios de desarrollo, mientras que el de _LmLPMO15-1_ impidió la [[ecdisis]] adulta. En ambas especies, los individuos deficientes en LPMO15-1 fueron incapaces de desprender sus exuvias y murieron. El análisis por TEM reveló fallo en la renovación de la quitina cuticular cristalina, y la proteína recombinante mostró actividad de escisión oxidativa con preferencia por quitina como sustrato. En termitas, la presencia consistente de 3–4 copias de AA15 por genoma sugiere que la dimensión oxidativa es funcionalmente importante en muda y mantenimiento de PM, además de potencialmente contribuir al procesamiento de quitina dietaria fúngica. ## Quitina desacetilasas (CDA) Las CDA (clasificadas en CE4 en CAZy) catalizan la desacetilación parcial de quitina, convirtiendo residuos de GlcNAc en glucosamina. Este paso, lejos de ser menor, resulta **esencial** para la organización laminar de la cutícula:[](https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC5114393/) En _L. migratoria_, el silenciamiento de _LmCDA2_ por RNAi produce un cambio drástico: la organización helicoidal normal de las laminas de quitina se convierte en orientación unidireccional, la cutícula es menos compacta, y el animal muere al intentar mudar. LmCDA2 se localiza exclusivamente en las primeras fibrillas de quitina producidas (zona apical de la procutícula), lo que sugiere que la desacetilación inicial actúa como "plantilla" para la organización helicoidal del resto de la procutícula.[](https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC5114393/) En insectos se reconocen cinco grupos de CDA con diversidad de dominios (ChBD, LDLa, dominio catalítico). En termitas, genes de CDA se han identificado como componentes del repertorio génico de PM en _R. flavipes_, pero su función específica no ha sido validada experimentalmente aún. --- ## Regulación genética y fisiológica ## Ciclo de muda y control hormonal La remodelación de la quitina está estrechamente acoplada al [[ciclo de muda]] (ecdisis). Los pulsos de ecdisteroides (20-hidroxi-[[ecdisona]], 20E) coordinan la secuencia de eventos: secreción de fluido de muda con enzimas quitinolíticas, digestión de la endocutícula vieja, síntesis de nueva cutícula y desprendimiento final. La 20E puede inducir directamente la expresión de quitinasas en diversos insectos.[](https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC7755156/) ## Dinámica de muda en termitas y relevancia para CSI En termitas subterráneas, las obreras mudan repetidamente a lo largo de su vida, y la dinámica de muda tiene implicaciones directas para la eficacia de los CSI. Kakkar _et al._ (2016) cuantificaron en _C. formosanus_ que la temperatura modula fuertemente las tasas de muda, lo que condiciona el tiempo hasta la eliminación de colonias tratadas con CSI. Si el intervalo entre mudas se acorta (temperaturas más altas), el tiempo de eliminación del nido se reduce proporcionalmente.[](https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC12167855/) Un hallazgo conductual de gran impacto práctico es la **fidelidad al sitio de muda**: las obreras de _C. formosanus_ regresan al nido central (cerca de reproductores y cría) para completar la muda. Esto significa que las obreras que han ingerido una dosis letal de noviflumuron mueren junto a los reproductores y la cría, no en los puntos de [[forrajeo]] ni en las estaciones de cebo. Esta distribución espacial de la mortalidad evita la aversión secundaria a las estaciones de cebo y explica, en parte, por qué los CSI son tan eficaces para eliminar colonias completas.[](https://www.nature.com/articles/s41598-018-19603-8) ## Diferenciación de castas y cutícula En termitas con trayectorias de desarrollo bifurcadas, la cutícula cambia durante la diferenciación de castas. En _Reticulitermes aculabialis_, se observaron cambios dinámicos de estructura y grosor de endocutícula entre la línea [[obrera]] y la línea ninfal, con diferencias detectables inmediatamente tras la bifurcación larval. Los alados presentan exocutícula más gruesa y endocutícula más fina, con una reprogramación marcada de genes de proteínas endocuticulares. Esto sitúa a la matriz quitino-proteica como un "fenotipo interno" regulado activamente durante el polifenismo social.[](https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC12708661/) --- ## Microbiota intestinal y metabolismo de quitina ## Dos flujos de quitina en el intestino En el intestino de las termitas, la microbiota interacciona con la quitina a través de dos flujos diferenciados: **Quitina endógena** (cutícula intestinal, PM): se remodela principalmente por enzimas del hospedador (CHS-B, quitinasas GH18, CDA), aunque enzimas microbianas en el lumen podrían contribuir a la degradación de fragmentos de PM.[](https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/27515783/) **Quitina exógena** (dietaria): procede principalmente de paredes celulares fúngicas presentes en la madera en descomposición y, en termitas fungícolas, directamente de los jardines de hongos _Termitomyces_. La quitina fúngica contiene nitrógeno, a diferencia de la celulosa, y puede contribuir significativamente al balance C:N del sistema.[](https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6520439/) ## Microbiota mycolítica en termitas fungícolas Hu _et al._ (2019) demostraron mediante análisis metagenómico que las [[termitas cultivadoras de hongos]] poseen una microbiota intestinal enriquecida en genes de degradación de pared fúngica, incluyendo quitinasas (GH18, GH19, GH20) y enzimas de degradación de β-glucano y α-manano. Los principales productores de estas enzimas mycolíticas son bacterias de los filos _Bacteroidetes_ y _Firmicutes_.[](https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6520439/) Un resultado intrigante es que las termitas xilófagas (no fungícolas) también codifican abundantes enzimas quitinolíticas en sus metagenomas intestinales. Esto sugiere que la biomasa fúngica presente en la madera en descomposición contribuye a la nutrición de las termitas y sus simbiontes, con la quitina fúngica como fuente de nitrógeno y carbono más accesible que la lignina. En _Odontotermes yunnanensis_ (termita fungícola), el metagenoma intestinal reveló un amplio conjunto de genes codificantes para CAZymes relevantes tanto para degradación de celulosa como para degradación de pared fúngica, con una proporción notable de enzimas de desbranquización y procesamiento de oligosacáridos.[](https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC3714238/) --- ## Variación interespecífica y entre castas ## Cutícula y resistencia a la desecación La variación en el grosor cuticular entre especies de termitas refleja adaptaciones a diferentes regímenes hídricos. Zukowski _et al._ (2020) compararon cuatro especies y encontraron diferencias significativas: |Especie|Hábitat|Grosor cuticular relativo|Pérdida de agua (%/h, vivas)| |---|---|---|---| |_Neotermes jouteli_|Madera húmeda|Más gruesa|2,59 [](https://academic.oup.com/jinsectscience/article/19/5/12/5586713)| |_[[Especies de termitas/Cryptotermes/Cryptotermes brevis\|Cryptotermes brevis]]_|Madera seca|Gruesa|0,12 [](https://academic.oup.com/jinsectscience/article/19/5/12/5586713)| |_Cryptotermes cavifrons_|Madera "húmeda"|Intermedia|0,54 [](https://academic.oup.com/jinsectscience/article/19/5/12/5586713)| |_Coptotermes formosanus_|Subterránea|Más delgada|3,68 [](https://academic.oup.com/jinsectscience/article/19/5/12/5586713)| La cutícula delgada de _C. formosanus_ explica parcialmente su rápida desecación en ambientes moderadamente secos y su dependencia estricta de contacto con el suelo húmedo. Sin embargo, el grosor cuticular por sí solo no es un buen predictor de resistencia a la desecación: la capa cerosa y la manipulación fisiológica/conductual de aberturas naturales (espiráculos, boca, ano) son factores igualmente determinantes.[](https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC7291196/) ## Variación ontogenética: endocutícula como rasgo dinámico En _R. aculabialis_, la endocutícula cambia de forma dinámica durante la diferenciación de castas, con cambios detectables inmediatamente después de la bifurcación larval entre línea obrera y línea ninfal. Los genes de proteínas endocuticulares muestran cambios fuertes de expresión, indicando que la composición de la matriz quitino-proteica es un "fenotipo regulado" integrado en el polifenismo social, no un resultado pasivo del crecimiento.[](https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC12708661/) --- ## Genómica comparada: repertorios de CAZymes ## Análisis de 47 genomas El estudio más ambicioso hasta la fecha (Liu _et al._, 2025) analizó 47 genomas de termitas de alta calidad y dos genomas de cucarachas como grupo externo. El repertorio de CAZymes osciló entre 151 y 213 genes por genoma de termita, distribuidos en 44 familias (30 GH, 3 CE, 3 AA, 8 CBM). Para las familias relevantes en metabolismo de quitina: |Familia CAZy|Función|Copias por genoma (termitas)|Copias (cucarachas)| |---|---|---|---| |**GH18** (quitinasas)|Degradación endo de quitina|12–29|16–17| |**CBM14** (peritrofina-A)|Unión a quitina, estructura de PM|14–24|20–24| |**GH20** (hexosaminidasas)|Degradación exo a monómeros|~8–9|Similar [](https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC12708661/)| |**AA15** (LPMO)|Escisión oxidativa de quitina|3–4|Similar [](https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC12708661/)| Los rangos amplios de GH18 y CBM14 sugieren expansión/contracción moderada y potencial de subfuncionalización (expresión tisular y temporal diferenciada) o neofuncionalización (por ejemplo, defensa frente a patógenos fúngicos).[](https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC12708661/) ## Termitidae: expansión del repertorio en comedoras de suelo Los comedores de suelo de Termitidae codifican significativamente más genes de CAZymes que los xilófagos (ANOVA filogenético, p = 0,009), lo que refleja la mayor diversidad de sustratos en el suelo y la necesidad de enzimas para procesar materia orgánica en diferentes estados de descomposición. ## Análisis de 5 genomas (estudio complementario) Un análisis más reducido con cinco especies confirmó los rangos: GH18 (~10–13 copias), GH20 (~8–9), AA15 (~3–4) y CBM14 (~10–14), con variación moderada y conservación del repertorio, apoyando que AA15 es "parte del kit" de termitas y no una rareza.[](https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC12708661/) --- ## Métodos experimentales y analíticos ## Microscopía e histología Las técnicas microscópicas constituyen la columna vertebral del estudio de la quitina en [[termitas]]: - **Microscopía óptica con tinciones**: secciones finas con H&E, azul de metileno-azure II/fucsina básica para histología general y visualización de PM[](https://www.ars.usda.gov/research/publications/publication/?seqNo115=191130) - **TEM/SEM**: resolución ultraestructural de laminas cuticulares, taenidias traqueales y arquitectura de PM - **Microscopía confocal con calcoflúor blanco** (Fluorescent Brightener 28): tiñe específicamente β-glucanos y quitina, permitiendo visualización tridimensional de redes traqueales y cutícula[](https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC7755156/) - **Inmunodetección**: anticuerpos anti-peritrofinas para confirmar componentes de PM; validada en _R. flavipes_[](https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/27515783/)